重組人LDLR蛋白（Recombinant Human LDLR Protein, His-Avi Tag）是一種重要的細胞表面受體，全稱為低密度脂蛋白受體（Low-Density Lipoprotein Receptor），主要在肝臟細胞表面表達，負責識別并結合血液中的低密度脂蛋白（LDL），介導其內吞進入細胞，從而調節體內膽固醇的代謝平衡。LDLR在維持脂質穩態、預防等心血管疾病中發揮關鍵作用。該重組蛋白采用真核表達系統（如HEK293細胞）制備，確保了其天然構象和生物活性。其N端融合了His標簽，便于通過Ni-NTA親和層析進行高效純化；同時帶有Avi標簽，可在體內或體外通過生物素連接酶實現特異性生物素化，極大提高了其在ELISA、表面等離子共振（SPR）及流式細胞術等實驗中的應用靈活性。研究表明，LDLR功能異常與家族性高膽固醇血癥、、病等脂質代謝疾病密切相關。因此，重組人LDLR蛋白不僅是研究脂質代謝機制的重要工具，也為開發相關疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和臨床應用價值。泛素激起酶E1（Ubiquitin-activating enzyme E1）在ATP的存在下激發泛素分子，形成E1-泛素硫酯中間體。Recombinant Porcine IL-8/CXCL8

重組人SLPI蛋白（hFc Tag）是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，融合了hFc標簽，便于純化和檢測。SLPI（分泌性白細胞蛋白酶抑制劑）是一種低分子量的分泌性蛋白，廣存在于體液（如唾液、淚液、支氣管分泌物）和炎癥部位，具有抗蛋白酶活性和免疫調節功能，在炎和抗沾染過程中發揮重要作用。SLPI的功能與機制SLPI通過抑制中性粒細胞彈性蛋白酶、組織蛋白酶G等蛋白酶的活性，保護宿主組織免受蛋白酶介導的損傷。此外，SLPI還具有免疫調節功能，能夠抑制促炎細胞因子（如TNF-α、IL-1β）的產生，調節巨噬細胞和樹突狀細胞的活化，從而減輕炎癥反應。SLPI在多種炎癥性疾病（如慢性阻塞性肺病、病、炎癥性腸病）和沾染性疾病中發揮保護作用。重組人SLPI蛋白（hFc Tag）的特點重組人SLPI蛋白（hFc Tag）具有以下明顯特點：高純度：純度≥95%（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），確保實驗結果的可靠性。低內素：內素水平<0.1 EU/μg，適合用于細胞實驗和體內研究。功能完整：保留了天然SLPI的抗蛋白酶活性和免疫調節功能。實驗應用重組人SLPI蛋白（hFc Tag）在多種實驗中表現出色：流式細胞術：檢測SLPI在細胞表面或細胞內的表達水平。Neuropeptide Y(1-36)多泛素化的靶蛋白被26S蛋白酶體識別。26S蛋白酶體由一個20S顆粒和兩個19S調節顆粒組成。

人類SG3（Secreted Glycoprotein 3）是近年于胎盤外泌體中發現的Ⅰ型分泌蛋白，富含O-GalNAc糖簇，與胚胎著床、病遠端轉移及代謝炎癥密切相關，卻因天然豐度極低而研究受阻。本重組人SG3（aa 20-310）采用CHO-3E 懸浮平臺，經密碼子優化與Kifunensine 處理保留高甘露糖型，C端6×His 標簽經Ni-NTA、ConA 親和與SEC 三步純化，SDS-PAGE呈彌散單條帶，質譜糖譜顯示五糖關鍵+2 N-糖基，純度≥97%，內素<0.02 EU/μg，可直接用于小鼠尾靜脈成像。功能驗證：BLI 測得SG3 與胎盤外泌體膜蛋白Integrin α5β1 的親和力KD=12 nM；在THP-1 巨噬細胞模型中，100 ng/mL 重組SG3 誘導IL-10 上調3.8 倍，同時抑制LPS 觸發的TNF-α 釋放50%，提示其抗-促修復雙重功能。His 標簽支持SPR、ELISA 及免疫組化，可高通量篩選SG3-受體拮抗肽或糖基化酶抑制劑。該蛋白為解決SG3 在母胎界面及病微環境中的“糖密碼”提供了高活性、可放大的研究級試劑。

ROR1屬胚胎期I型受體酪氨酸激酶，成年后沉默復現于多種實體瘤與血液惡病，成為“病胚”標志物與ADC、CAR-T熱門靶點。本品采用HEK293真核表達，覆蓋胞外完整Ig-like/Frizzled/Kringle結構域（aa30-406），C端6×His標簽經Ni-NTA兩步純化，純度≥98%，內素<0.05EU/μg，糖基化與天然構象經質譜與圓二色譜雙重驗證。功能層面，重組ROR1以高親和力結合Wnt5a（KD=4.7nM），可劑量依賴啟動非經典通路，誘導乳腺病細胞遷移；在體外阻斷實驗中，50ng/mL即可抑制Wnt5a介導的ROR1-FZD復合體形成。His標簽支持ELISA、SPR與細胞染色多重應用，加速抗體篩選、ADC內化效率及CAR-T抗原密度測定。該蛋白為解析ROR1驅動病干性與免疫逃逸機制，以及下一代精細療法開發提供了標準化、高活性的關鍵材料。E2酶接收來自E1的激起泛素，并在E3酶的協助下將泛素分子轉移到靶蛋白上。

重組人Siglec-5是一種重要的免疫調節蛋白，其在多種免疫細胞（如單核細胞、巨噬細胞和樹突狀細胞）表面表達。Siglec-5通過識別糖基化的病原體或自身細胞表面分子，調節免疫反應的強度和方向。它在維持免疫穩態、抑制過度炎癥反應以及參與自身免疫疾病的發長發展中發揮著關鍵作用。重組人Siglec-5蛋白采用先進的基因工程技術在哺乳動物細胞中表達，保留了天然蛋白的結構和功能特性。其C端融合的His標簽便于純化和檢測，純度高達95%以上（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），內素水平極低（<0.1EU/μg），確保實驗結果的可靠性。該蛋白可用于多種實驗應用，包括流式細胞術檢測Siglec-5的表達水平、ELISA檢測其與配體的結合能力，以及在體外細胞實驗中研究其對免疫細胞功能的調節作用。此外，重組人Siglec-5還可用于開發針對炎癥和自身免疫疾病的新型治策略。例如，通過阻斷Siglec-5與其配體的相互作用，可以增強細胞的啟動能力，從而提高機體對病原體的刪除效率；或者通過調節Siglec-5的信號通路，抑制過度的炎癥反應，為治如類風濕性關節炎、系統性紅斑狼瘡等疾病提供新的思路。Cas9 NLS在Cas9蛋白的N端和C端都含有SV40 T抗原的核定位序列，這使得Cas9與gRNA形成的復合物。Recombinant Mouse DCIP-1/CXCL3

這種切割方式使得 ApaI 在基因克隆和重組 DNA 構建中具有獨特的優勢。Recombinant Porcine IL-8/CXCL8

重組人TNFSF15蛋白（HisTag）是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，融合了His標簽，便于純化和檢測。TNFSF15（TumorNecrosisFactorSuperfamilyMember15），也稱為VEGI（VascularEndothelialGrowthInhibitor），是TNF超家族的重要成員，廣參與免疫調節、炎癥反應和血管生成的調控。它在多種生物學過程中發揮關鍵作用，尤其是在免疫細胞的啟動和組織修復過程中。TNFSF15的功能與機制TNFSF15通過其胞外區與受體（如TNFRSF25）結合，啟動下游的信號通路。TNFSF15的信號轉導依賴于其受體的胞內段結構域，能夠啟動NF-κB、MAPK和JNK等信號通路，進而調節細胞的存活、增殖和炎癥反應。在免疫系統中，TNFSF15通過啟動免疫細胞（如T細胞和樹突狀細胞），促進免疫反應。此外，TNFSF15在血管生成中也發揮重要作用，通過抑制血管內皮細胞的增殖和遷移，調節血管的形成。TNFSF15的功能異常與多種疾病相關，如自身免疫性疾病、炎癥性疾病和瘤。重組人TNFSF15蛋白（HisTag）的特點重組人TNFSF15蛋白（HisTag）具有以下明顯特點：高純度：純度≥95%（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），確保實驗結果的可靠性。低內素：內素水平<0.1EU/μg，適合用于細胞實驗和體內研究。Recombinant Porcine IL-8/CXCL8